Изучено взаимодействие рекомбинантного (R-OmpF) и химерного OmpF порина из наружной мембраны Yersinia pseudotuberculosis (Ch-OmpF) с отрицательно заряженными липосомами. Показано, что пространственная структура порина в составе Ch-OmpF, поддерживаемая белком-шапероном DsbC, в присутствии липидного бислоя может принимать функционально активную конформацию. Эффективность порообразования зависела от состава липосомальной мембраны и присутствия липополисахарида.
порин, порообразующяя активность, липосомы , липополисахарид
1. Nikaido H. Molecular basis of bacterial outer membrane permeability revisited. Microbiol. Mol. Biol. Rev., 2003, vol. 67, pp. 593-656.
2. Schulz, G.E. The structure of bacterial outer membrane proteins. Biochim. Biophys. Acta, 2002, vol. 1565, pp. 308-317.
3. Delcour, A.H. Solute uptake through general porins. Front. Biosci. 2003, vol.8, pp. 1055-1071.
4. Golotin V., Balabanova L., Likhatskaya G., Rasskazov V. Recombinant production and characterization of a highly active alkaline phosphatase from marine bacterium Cobetia marina. Mar. Biotech., 2015, vol. 17, pp. 130-143.
5. Golotin V.A., Portnyagina O.Yu., Kim N.Yu., Chopenko N.S., Rasskazov V.A., Novikova O.D. Production of the recombinant porin from Y. pseudotuberculosis in a water-soluble form for pseudotuberculosis diagnostics. Biological Chem, 2017, in press.
6. Хоменко В.А., Портнягина О.Ю., Новикова О.Д., Исаева М.П., Ким Н.Ю., Лихацкая Г.Н., Вострикова О.П., Соловьева Т.Ф. Выделение и характеристика рекомбинантного OmpF-подобного порина из наружной мембраны Yersinia pseudotuberculosis. Биоорган. химия, 2008. т. 34. c. 1-8.
7. Laemmli, U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of the bacteriophage T7. Nature, 1970, vol. 227, pp. 680-685.
8. Sreerama, N. and Woody, R.W. Estimation of protein secondary structure from CD spectra: Comparison of CONTIN, SELCON and CDSSTR methods with an expanded reference set. Anal. Biochem. 2000, vol. 287, pp. 252-260.
9. Clement. N.R., Gould J.M. Pyranine (8-hydroxy-1,3,6-pyrenetrisulfonate) as a probe of internal aqueous hydrogen ion concentration in phospholipid vesicles, Biochemistry, 1981, vol. 20, pp. 1534-1538.
