Изучена степень гомологии аминокислотных последовательностей гликолитических ферментов: экзоинулиназ ADM21204.1, A.CAC44220.1, EHA22512.1, AHN08014.1, AGR40655.1 и BAC45010.1, эндоинулиназ AAN64131.1, ABB59681.1, EHA19510.1, XP_748286.1, ANY59682.1 и AA02437.1, β-фруктозидаз CAA04518.1 и CAA52620.1, фруктан-1-экзогидролазы CAC37922.1 и фруктозилтрансферазы ADK46938.1. Наибольшая степень идентичности аминокислотных последовательностей среди экзоинулиназ выявлена для ферментов из A. awamori и A. ficuum (90,88%), наименьшая - между энзимом из A. niger с ферментами из B. licheniformis и G. stearothermophilus (28,29%). Наибольшая степень идентичности для эндоинулиназ выявлена между двумя формами эндоинулиназы из A. niger (ABB59681.1 и EHA19510.1) и составляет 97,87%, что также является наибольшим показателем для всех представленных в работе ферментов, наименьшая - между ферментами из A. fumigatus и K. marxianus (27,89%). Наименьший показатель гомологичности среди всех представленных в работе ферментов выявлен между экзоинулиназой из A. niger и β-фруктозидазой из T. maritima и равен 20,45%. Приведенные в работе данные показывают значительную вариабельность аминокислотного состава карбогидраз, что указывает на широкие возможности их применения в различных условиях промышленного гидролиза инулина.
гликозид-гидролазы, гомология, аминокислотные последовательности
1. De Leenheer L. Production and use of inulin: industrial reality with a promising future. Carbohydrates as organic raw materials, 1994, vol. 3, pp. 67-92, DOI:https://doi.org/10.1002/9783527614899.
2. Gupta A.K., Kaur N. Fructan storing plants: a potential source of high fructose syrups. Journal of scientific & industrial research, 1997, vol. 56, no. 8, pp. 447-452.
3. Artyukhov V.G., Holyavka M.G., Kovaleva T.A. Structural and functional properties of inulinases. Ways to regulate their activity. Biophysics, 2013, vol. 58, no. 4, pp. 493-501, DOI:https://doi.org/10.1134/S0006350913040039. ; ; EDN: https://elibrary.ru/SKVXYN
4. Ковалева Т.А., Холявка М.Г. Исследование структурных особенностей инулиназ из различных продуцентов методом ИК-спектрофотометрии. Вопросы биологической, медицинской и фармацевтической химии, 2011, № 1, c. 3-7. @@[Kovaleva T.A., Holyavka M.G. the research of structure features of inulinases from various producers by the method of IR-spectroscopy. Problems of biological, medical and pharmaceutical chemistry, 2011, no. 1, pp. 3-7 (In Russ.)] ; EDN: https://elibrary.ru/PVBTEJ
5. Ковалева Т.А., Холявка М.Г., Таха А.С. Исследование иммобилизации инулиназы на ионогенных и неионогенных носителях. Сорбционные и хроматографические процессы, 2007, т. 7, № 5, с. 804-810. @@[Kovaleva T.A., Holyavka M.G., Taha A.S. Investigation of inulinase immobilization on ionogenic and nonionogenic carriers. Sorbatic and chromatographic processes, 2007, vol. 7, no. 5, pp. 804-810. (In Russ.)] ; EDN: https://elibrary.ru/KBDAEV
6. Holyavka M.G., Kovaleva T.A., Karpov S.I., Seredin P.V., Artyukhov V.G. Investigation of mechanisms of interaction between inulinase from Kluyveromyces marxianus and the matrices of ion exchange resins and fiber. Biophysics, 2014, vol. 59, no. 2, pp. 223-229. DOI:https://doi.org/10.1134/S0006350914020122. ; ; EDN: https://elibrary.ru/SWWNRR
7. Chapman J.W., Musters W., Rouwenhorst R.J., Toschka H.Y., Verbakel J.M. URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/CAA02437.1.
8. Andersen M.R., Salazar M.P., Schaap P.J., van de Vondervoort P.J., Culley D., Thykaer J., Frisvad J.C., Nielsen K.F., Albang R., Albermann K., Berka R.M., Braus G.H., Braus-Stromeyer S.A., Corrochano L.M., Dai Z., Dijck P.W., Hofmann G., Lasure L.L., Magnuson J.K., Menke H. [et al.] Comparative genomics of citric-acid-producing Aspergillus niger ATCC 1015 versus enzyme-producing CBS 513.88. Genome research, 2011, vol. 21, no. 6, pp. 885-897. DOI:https://doi.org/10.1101/gr.112169.110. ; ; EDN: https://elibrary.ru/YCIZCN
9. Gao J., Xu Y.Y., Yang H.M., Xu H., Xue F., Li S., Feng X.H. Gene cloning, expression, and characterization of an exo-inulinase from Paenibacillus polymyxa ZJ-9. Applied biochemistry and biotechnology, 2014, vol. 173, no. 6, pp. 1419-1430. DOI:https://doi.org/10.1007/s12010-014-0950-y. ; ; EDN: https://elibrary.ru/UUHMIH
10. Tsujimoto Y., Watanabe A., Nakano K., Watanabe K., Matsui H., Tsuji K., Suzuki Y. Gene cloning, expression, and crystallization of a thermostable exo-inulinase from Geobacillus stearothermophilus KP1289. Applied microbiology and biotechnology, 2003, vol. 62, no. 2-3, pp. 180-185. DOI:https://doi.org/10.1007/s00253-003-1261-3. ; ; EDN: https://elibrary.ru/MERMAT
11. Nierman W.C., Pain A., Anderson M.J., Wortman J.R., Kim H.S., Arroyo J., Berriman M., Abe K., Archer D.B., Bermejo C., Bennett J., Bowyer P., Chen D., Collins M., Coulsen R., Davies R., Dyer P.S., Farman M., Fedorova N., Fedorova N., Feldblyum T.V. [et al.] Genomic sequence of the pathogenic and allergenic filamentous fungus Aspergillus fumigatus. Nature, 2005, vol. 438, no. 7071, p. 1151. DOI:https://doi.org/10.1038/nature04332. ; ; EDN: https://elibrary.ru/LTMSTF
12. Chen H.Q., Chen X.M., Li Y., Wang J., Jin Z.Y., Xu X.M., Xie Z.J. Purification and characterisation of exo-and endo-inulinase from Aspergillus ficuum JNSP5-06. Food Chemistry, 2009, vol. 115, no. 4, pp. 1206-1212. DOI:https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2009.01.067. ; ; EDN: https://elibrary.ru/MERMIV
13. Arand M., Golubev A.M., Neto J.B., Polikarpov I., Wattiez R., Korneeva O.S., Chepurnaya, O.V. Purification, characterization, gene cloning and preliminary X-ray data of the exo-inulinase from Aspergillus awamori. Biochemical Journal, 2002, vol. 362, no. 1, pp. 131-135. DOI:https://doi.org/10.1042/bj3620131. ; DOI: https://doi.org/10.1042/0264-6021:3620131; EDN: https://elibrary.ru/LHPHNB
14. Wang J.-H., Teng D., Yao Y. URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/AAN64131.1.
15. Yang J.K., Zhang J.W., Mao L., You X., Xiong W. URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/ANY59682.
16. Yuan X.L., Goosen C., Kools H., van der Maarel M.J., van den Hondel C.A. J., Dijkhuizen L., Ram A.F. Database mining and transcriptional analysis of genes encoding inulin-modifying enzymes of Aspergillus niger. Microbiology, 2006, vol. 152, no. 10, pp. 3061-3073. DOI:https://doi.org/10.1099/mic.0.29051-0. ; ; EDN: https://elibrary.ru/MHSFGB
17. Lu W.-D. URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/AGR40655.1.
18. Liebl W., Brem D., Gotschlich A. Analysis of the gene for β-fructosidase (invertase, inulinase) of the hyperthermophilic bacterium Thermotoga maritima, and characterisation of the enzyme expressed in Escherichia coli. Applied Microbiology and Biotechnology, 1998, vol. 50, no. 1, pp. 55-64. DOI:https://doi.org/10.1007/s002530051256. ; ; EDN: https://elibrary.ru/FIKISP
19. Schwebel-Dugué N., El Mtili N., Krivitzky M., Jean-Jacques I., Williams J.H., Thomas M., Lecharny A. Arabidopsis gene and cDNA encoding cell-wall invertase. Plant physiology, 1994, vol. 104, no. 2, p. 809.
20. Van den Ende W., Michiels A., Van Wonterghem D., Clerens S.P., De Roover J., Van Laere A.J. Defoliation induces fructan 1-exohydrolase II in witloof chicory roots. Cloning and purification of two isoforms, fructan 1-exohydrolase IIa and fructan 1-exohydrolase IIb. Mass fingerprint of the fructan 1-exohydrolase II enzymes. Plant Physiology, 2001, vol. 126, no. 3, pp. 1186-1195. DOI:https://doi.org/10.1104/pp.126.3.1186.
21. Yao Y.H., Hsieh Y.Y., Hsieh C.Y., Lin C.H., Chiang C.M. URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/ ADK46938.1.
22. Altschul S.F., Madden T.L., Schäffer A. A., Zhang J., Zhang Z., Miller W., Lipman, D. J. Gapped BLAST and PSI-BLAST: a new generation of protein database search programs. Nucleic acids research, 1997, vol. 25, no. 17, pp. 3389-3402. DOI:https://doi.org/10.1093/nar/25.17.3389.
