Первый МГМУ им. И.М. Сеченова Минздрава России (Сеченовский Университет)
Университет Маккуори
Москва, г. Москва и Московская область, Россия
Коллоидная стабильность наночастиц (НЧ) играет ключевую роль в их успешном применении в различных биомедицинских приложениях. Насколько бы хорошо не были изучены их свойства в идеализированных условиях, все может кардинально измениться при взаимодействии с биологическими объектами. В живом организме НЧ в первую очередь встречают белки, которые формируют на их поверхности так называемую белковую корону. Хотя в большинстве случаев НЧ взаимодействуют со множеством белков одновременно, по-прежнему актуальными являются исследования взаимодействия НЧ с отдельными белками, а также последствий, к которым они приводят. В данной работе было исследовано влияние поверхностного покрытия наноразмерных антистоксовых фосфоров (НАФ) на коллоидную стабильность в растворах трансферрина (Тф). Показано, что в случае положительно заряженных НАФ-ПЭИ, Тф играет роль коагулянта и приводит к выпадению НЧ в осадок. В то время как коллоидная стабильность отрицательно заряженных НАФ-ПАК зависит от числа молекул Тф, приходящихся на одну НЧ. Так при избытке Тф в растворе наблюдается образование монослоя белка на поверхности НАФ-ПАК, который обеспечивает их коллоидную стабильность и может быть использован при разработке тераностических агентов, способных преодолеть гемато-энцефалический барьер.
белковая корона, антистоксовые нанофосфоры, трансферрин, флуоресцентная корреляционная спектроскопия, агрегация
1. Nel A.E., Madler L., Velegol D., Xia T., Hoek E. M. V., Somasundaran P., Klaessig F., Castranova V., Thompson M. Understanding biophysicochemical interactions at the nano-bio interface. Nature Materials, 2009, vol. 8, no. 7, pp. 543-557. DOI:https://doi.org/10.1038/nmat2442.
2. Grebenik E.A., Kostyuk A.B., Deyev S.M. Upconversion nanoparticles and their hybrid assemblies for biomedical applications. Russian Chemical Reviews, 2016, vol. 85, no. 12, pp. 1277-1296. DOI:https://doi.org/10.1070/rcr4663.
3. Gu Z.J., Yan L., Tian G., Li S.J., Chai Z.F., Zhao Y.L. Recent Advances in Design and Fabrication of Upconversion Nanoparticles and Their Safe Theranostic Applications. Advanced Materials, 2013, vol. 25, no. 28, pp. 3758-3779. DOI:https://doi.org/10.1002/adma.201301197.
4. DaCosta M.V., Doughan S., Han Y., Krull U.J. Lanthanide upconversion nanoparticles and applications in bioassays and bioimaging: A review. Analytica Chimica Acta, 2014, vol. 832, pp. 1-33. DOI:https://doi.org/10.1016/j.aca.2014.04.030.
5. Zhao L., Kutikov A., Shen J., Duan C.Y., Song J., Han G. Stem Cell Labeling using Polyethylenimine Conjugated (alpha-NaYbF4:Tm3+)/CaF2 Upconversion Nanoparticles. Theranostics, 2013, vol. 3, no. 4, pp. 249-257. DOI:https://doi.org/10.7150/thno.5432.
6. Chen G.Y., Qju H.L., Prasad P.N., Chen X.Y. Upconversion Nanoparticles: Design, Nanochemistry, and Applications in Theranostics. Chemical Reviews, 2014, vol. 114, no. 10, pp. 5161-5214. DOI:https://doi.org/10.1021/cr400425h.
7. Fan W.P., Bu W.B., Shi J.L. On The Latest Three-Stage Development of Nanomedicines based on Upconversion Nanoparticles. Advanced Materials, 2016, vol. 28, no. 21, pp. 3987-4011. DOI:https://doi.org/10.1002/adma.201505678.
8. Liu B., Chen Y.Y., Li C.X., He F., Hou Z.Y., Huang S.S., Zhu H.M., Chen X.Y., Lin J. Poly(Acrylic Acid) Modification of Nd3+-Sensitized Upconversion Nanophosphors for Highly Efficient UCL Imaging and pH-Responsive Drug Delivery. Advanced Functional Materials, 2015, vol. 25, no. 29, pp. 4717-4729. DOI:https://doi.org/10.1002/adfm.201501582.
9. Salvati A., Pitek A.S., Monopoli M.P., Prapainop K., Bombelli F.B., Hristov D.R., Kelly P.M., Aberg C., Mahon E., Dawson K.A. Transferrin-functionalized nanoparticles lose their targeting capabilities when a biomolecule corona adsorbs on the surface. Nature Nanotechnology, 2013, vol. 8, no. 2, 137-143. DOI:https://doi.org/10.1038/nnano.2012.237.
10. Rocker C., Potzl M., Zhang F., Parak W.J., Nienhaus G.U.A quantitative fluorescence study of protein monolayer formation on colloidal nanoparticles. Nature Nanotechnology, 2009, vol. 4, no. 9, pp. 577-580. DOI:https://doi.org/10.1038/nnano.2009.195.
11. Jiang X., Weise S., Hafner M., Rocker C., Zhang F., Parak W.J., Nienhaus G.U. Quantitative analysis of the protein corona on FePt nanoparticles formed by transferrin binding. Journal of the Royal Society Interface, 2010, vol. 7, pp. S5-S13. DOI:https://doi.org/10.1098/rsif.2009.0272.focus.
12. Gebauer J.S., Malissek M., Simon S., Knauer S.K., Maskos M., Stauber R.H., Peukert W., Treuel L. Impact of the Nanoparticle-Protein Corona on Colloidal Stability and Protein Structure. Langmuir, 2012, vol. 28, no. 25, pp. 9673-9679. DOI:https://doi.org/10.1021/la301104a.
13. Bharti B., Meissner J., Findenegg G. H. Aggregation of Silica Nanoparticles Directed by Adsorption of Lysozyme. Langmuir, 2011, vol. 27, no. 16, pp. 9823-9833. DOI:https://doi.org/10.1021/la201898v.
14. Cukalevski R., Ferreira S.A., Dunning C.J., Berggard T., Cedervall T. IgG and fibrinogen driven nanoparticle aggregation. Nano Research, 2015, vol. 8, no. 8, pp. 2733-2743. DOI:https://doi.org/10.1007/s12274-015-0780-4.
15. Ho Y.T., Azman N.A., Loh F.W.Y., Ong G.K.T., Engudar G., Kriz S.A., Kah J.C.Y. Protein Corona Formed from Different Blood Plasma Proteins Affects the Colloidal Stability of Nanoparticles Differently. Bioconjugate Chemistry, 2018, vol. 29, no. 11, pp. 3923-3934. DOI:https://doi.org/10.1021/acs.bioconjchem.8b00743.
16. Huhn J., Fedeli C., Zhang Q., Masood A., del Pino P., Khashab N.M., Papini E., Parak W.J. Dissociation coefficients of protein adsorption to nanoparticles as quantitative metrics for description of the protein corona: A comparison of experimental techniques and methodological relevance. International Journal of Biochemistry & Cell Biology, 2016, vol. 75, pp. 148-161. DOI:https://doi.org/10.1016/j.biocel.2015.12.015.
17. Shang L., Nienhaus G.U. In Situ Characterization of Protein Adsorption onto Nanoparticles by Fluorescence Correlation Spectroscopy. Accounts of Chemical Research, 2017, vol. 50, no. 2, pp. 387-395. DOI:https://doi.org/10.1021/acs.accounts.6b00579.
18. Wang Z.Q., Tian Z.M., Dong Y., Li L., Tian L., Li Y.Q., Yang B.S. Nanodiamond-conjugated transferrin as chemotherapeutic drug delivery. Diamond and Related Materials, 2015, vol. 58, pp. 84-93. DOI:https://doi.org/10.1016/j.diamond.2015.06.008.
19. Deshpande P., Jhaveri A., Pattni B., Biswas S., Torchilin V. Transferrin and octaarginine modified dual-functional liposomes with improved cancer cell targeting and enhanced intracellular delivery for the treatment of ovarian cancer. Drug Delivery, 2018, vol. 25, no. 1, pp. 517-532. DOI:https://doi.org/10.1080/10717544.2018.1435747.
20. Wang D., Zhu L., Pu Y., Wang J.X., Chen J.F., Dai L.M. Transferrin-coated magnetic upconversion nanoparticles for efficient photodynamic therapy with near-infrared irradiation and luminescence bioimaging. Nanoscale, 2017, vol. 9, no. 31, pp. 11214-11221. DOI:https://doi.org/10.1039/c7nr03019c.
21. Zhao J.B., Jin D.Y., Schartner E.P., Lu Y.Q., Liu Y.J., Zvyagin A.V., Zhang L.X., Dawes J.M., Xi P., Piper J.A., Goldys E.M., Monro T.M. Single-nanocrystal sensitivity achieved by enhanced upconversion luminescence. Nature Nanotechnology, 2013, vol. 8, no. 10, pp. 729-734. DOI:https://doi.org/10.1038/nnano.2013.171.
22. Dong A. G., Ye X. C., Chen J., Kang Y. J., Gordon T., Kikkawa J. M., Murray C. B. A Generalized Ligand-Exchange Strategy Enabling Sequential Surface Functionalization of Colloidal Nanocrystals. Journal of the American Chemical Society, 2011, vol. 133, no. 4, pp. 998-1006. DOI:https://doi.org/10.1021/ja108948z.
23. Ruttinger S., Buschmann V., Kramer B., Erdmann R., Macdonald R., Koberling F. Comparison and accuracy of methods to determine the confocal volume for quantitative fluorescence correlation spectroscopy. Journal of Microscopy, 2008, vol. 232, no. 2, pp. 343-352. DOI:https://doi.org/10.1111/j.1365-2818.2008.02105.x.
24. Wehry E. L. Principles of fluorescence spectroscopy - Lakowicz,Jr. American Scientist, 1984, vol. 72, no. 4, pp. 395-396.
25. Armstrong J. K., Wenby R. B., Meiselman H. J., Fisher T. C. The hydrodynamic radii of macromolecules and their effect on red blood cell aggregation. Biophysical Journal, 2004, vol. 87, no. 6, pp. 4259-4270. DOI:https://doi.org/10.1529/biophysj.104.047746.
26. Mahmoudi M., Abdelmonem A. M., Behzadi S., Clement J. H., Dutz S., Ejtehadi M. R., Hartmann R., Kantner K., Linne U., Maffre P., Metzler S., Moghadam M. K., Pfeiffer C., Rezaei M., Ruiz-Lozano P., Serpooshan V., Shokrgozar M. A., Nienhaus G. U., Parak W. J. Temperature: The "Ignored" Factor at the NanoBio Interface. Acs Nano, 2013, vol. 7, no. 8, pp. 6555-6562. DOI:https://doi.org/10.1021/nn305337c.
