ПРИСВАИВАНИЕ ФУНКЦИЙ ОПСИНАМ ТРИХОПЛАКСОВ TRICHOPLAX ADHAERENS И TRICHOPLAX SP. H2
Аннотация и ключевые слова
Аннотация (русский):
В геноме трихоплакса Trichoplax sp. H2 присутствует 10 генов, кодирующих светочувствительные белки-опсины, из них 7 аннотированы как цветочувствительные опсины, от зелёного до ультрафиолетового. В свою очередь, в геноме трихоплакса Trichoplax adhaerens также обнаружены 10 опсино-подобных генов. Для половины из этих полипептидов восстановлены полные аминокислотные последовательности. В силу того, что опсины Trichoplax adhaerens (гаплотип H1) охарактеризованы неполно, представляло интерес провести дополнительное исследование опсинов трихоплакса гаплотипа H1. Для этого были осуществлены множественные выравнивания 20 аминокислотных последовательностей опсинов обоих штаммов трихоплакса и построены деревья родства опсинов. С помощью гомологического сравнения были созданы структурные модели исследуемых протеинов и осуществлён докинг хромофора ретиналя. На основании проведённых расчётов 3 полным гипотетическим белкам: EDV19328.1 длиной 465 aa, EDV22726.1 длиной 365 aa и EDV22897.1 длиной 319 aa из Trichoplax adhaerens была присвоена функция чувствительности к голубому свету. С меньшим правдоподобием чувствительность к голубому свету может быть присвоена 4 неполным гомологичным белкам: EDV22727.1 длиной 287 aa, EDV19349.1 - 188 aa, EDV19891.1 - 161 aa и EDV18601.1 длиной 137 aa из штамма H1. Присутствие множественных генов опсинов в геномах трихоплаксов гаплотипов H1 и H2 позволяет предположить, что Placozoa способны различать оттенки голубого цвета, а это, возможно, позволяет им ориентироваться в тоще морской воды.

Ключевые слова:
аннотация, биологические функции, гомология, структурное моделирование, опсины, Placozoa
Текст
Текст произведения (PDF): Читать Скачать
Список литературы

1. Terakita A. The opsins. Genome Biol., 2005, vol. 6, no. 3, 213 p.

2. Schierwater B., Eitel M., Jakob W., Osigus H.J., Hadrys H., Dellaporta S.L., Kolokotronis S.O., Desalle R. Concatenated analysis sheds light on early metazoan evolution and fuels a modern "urmetazoon" hypothesis. PLoS Biol., 2009, vol. 7, no. 1, p. e20.

3. Feuda R., Hamilton S.C., McInerney J.O., Pisani D. Metazoan opsin evolution reveals a simple route to animal vision. Proc Natl Acad Sci, USA, 2012, vol. 109, no. 46, pp. 18868-72.

4. Erwin D.H. Early metazoan life: divergence, environment and ecology. Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci., 2015, vol. 370, no. 1684, p. 20150036.

5. Paps J., Holland P.W.H. Reconstruction of the ancestral metazoan genome reveals an increase in genomic novelty. Nat Commun., 2018, vol. 9, no. 1, p. 1730.

6. Srivastava M., Begovic E., Chapman J., Putnam N.H., Hellsten U., Kawashima T., Kuo A., Mitros T., Salamov A., Carpenter M.L, Signorovitch A.Y., Moreno M.A., Kamm K., Grimwood J., Schmutz J., Shapiro H., Grigoriev I.V., Buss L.W., Schierwater B., Dellaporta S.L., Rokhsar D.S. The Trichoplax genome and the nature of placozoans. Nature, 2008, vol. 454, no. 7207, pp. 955-960.

7. Kamm K., Osigus H.J., Stadler P.F., DeSalle R., Schierwater B. Trichoplax genomes reveal profound admixture and suggest stable wild populations without bisexual reproduction. Sci Rep., 2018, vol. 8, no. 1, p. 11168.

8. Kuznetsov A.V., Halaimova A.V., Ufimtseva M.A., Chelebieva E.S. Blocking a chemical communication between Trichoplax organisms leads to their disorderly movement.International Journal of Parallel, Emergent and Distributed Systems, 2020, vol. 35, no. 4, pp. 473-482.

9. Fernald R.D. Casting a genetic light on the evolution of eyes. Science, 2006, vol. 313, no. 5795, pp. 1914-1918.

10. Oakley T.H., Plachetzki D.C. The Evolution of Opsins. Encyclopedia of the Eye, 2010, pp 82-88.

11. Porter M.L., Blasic J.R., Bok M.J., Cameron E.G., Pringle T., Cronin T.W., Robinson P.R. Shedding new light on opsin evolution. Proc Biol Sci., 2012, vol. 279, no. 1726, pp. 3-14.

12. Leung N.Y., Montell C. Unconventional roles of opsins. Annu Rev Cell Dev Biol., 2017, vol. 33, pp. 241-264.

13. Leung N.Y., Thakur D.P., Gurav A.S., Kim S.H., Di Pizio A., Niv M.Y., Montell C. Functions of Opsins in Drosophila Taste. Curr Biol., 2020, vol. 30, no. 8, pp. 1367-1379.

14. Henze M.J., Dannenhauer K., Kohler M., Labhart T., Gesemann M. Opsin evolution and expression in arthropod compound eyes and ocelli: insights from the cricket Gryllus bimaculatus. BMC Evol Biol., 2012, vol. 12, p. 163.

15. Ходонов А.А., Беликов Н.Е., Лукин А.Ю., Петровская Л.Е., Чупин В.В., Демина О.В. Исследование селективности окружения хромофор-связывающего сайта молекулы бактериородопсина с помощью аналогов ретиноидов. Актуальные вопросы биологической физики и химии, 2020, т. 5, № 1, с. 91-100. @@Khodonov A.A., Belikov N.E., Lukin A.Yu., Petrovskaya L.E., Chupin V.V., Demina O.V. Investigation of the selectivity of the environment of the chromophore-binding site of the bacteriorhodopsin molecule using retinoid analogs. Topical issues of biological physics and chemistry, 2020, vol. 5, no. 1, pp. 91-100. (In Russ.)

16. Wanko M., Hoffmann M., Frauenheim T., Elstner M.J.Computational photochemistry of retinal proteins.Comput Aided Mol Des., 2006, vol. 20, no. (7-8), pp. 511-8.

17. Rupenyan A., van Stokkum I.H., Arents J.C., van Grondelle R., Hellingwerf K., Groot M.L. Characterization of the primary photochemistry of proteorhodopsin with femtosecond spectroscopy. Biophys J., 2008, vol. 94, no. 10, pp. 4020-4030.

18. Scheerer P., Park J.H., Hildebrand P.W., Kim Y.J., Krauss N, Choe H.W., Hofmann K.P., Ernst O.P. Crystal structure of opsin in its G-protein-interacting conformation. Nature, 2008, vol. 455, no. 7212, pp. 497-502.

19. Wang T., Duan Y. Retinal release from opsin in molecular dynamics simulations. J Mol Recognit., 2011, vol. 24, no. 2, pp. 350-8.

20. Li Y.T., Tian Y., Tian H., Tu T., Gou G.Y., Wang Q., Qiao Y.C, Yang Y., Ren T.L. A Review on Bacteriorhodopsin-Based Bioelectronic Devices. Sensors (Basel), 2018, vol. 18, no. 5, p. 1368.

21. Simon C.J., Sahel J.A., Duebel J., Herlitze S., Dalkara D. Opsins for vision restoration. Biochem Biophys Res Commun., 2020, vol. 527, no. 2, pp. 325-330.

22. Xu X., Mee T., Jia X. New era of optogenetics: from the central to peripheral nervous system. Crit Rev Biochem Mol Biol., 2020, vol. 55, no. 1, pp. 1-16.

23. Berglund K., Stern M.A., Gross R.E. Bioluminescence-Optogenetics. Berglund K, Stern MA, Gross RE. Adv Exp Med Biol., 2021, vol. 1293, pp. 281-293.

24. Nelesen S., Liu K., Zhao D., Linder C.R., Warnow T. The effect of the guide tree on multiple sequence alignments and subsequent phylogenetic analyses. Pac Symp Biocomput., 2008, pp. 25-36.

25. Sievers F., Hughes G.M., Higgins D.G. Systematic exploration of guide-tree topology effects for small protein alignments. BMC Bioinformatics, 2014, vol. 15, no. 1, p. 338.

26. Kelley L.A., Mezulis S., Yates C.M., Wass M.N., Sternberg M.J. The Phyre2 web portal for protein modeling, prediction and analysis. Nat Protoc., 2015, vol. 10, no. 6, pp. 845-58.

27. Bitencourt-Ferreira G., de Azevedo W.F. Jr. Docking with SwissDock. Methods Mol Biol., 2019, vol. 2053, pp. 189-202.

28. Stothard P. The Sequence Manipulation Suite: JavaScript programs for analyzing and formatting protein and DNA sequences. Biotechniques, 2000, vol. 28, pp. 1102-1104.

29. Madeira F., Park Y.M., Lee J., Buso N., Gur T., Madhusoodanan N., Basutkar P., Tivey A.R.N., Potter S.C., Finn R.D., Lopez R. The EMBL-EBI search and sequence analysis tools APIs in 2019. Nucleic Acids Res., 2019, vol. 47, (W1), pp. W636-W641.

30. Sayle R., Milner-White E.J. RasMol: Biomolecular graphics for all. Trends Biochem Sci., 1995, vol. 20, no. 9, p. 374.

31. Капцов В.А., Дейнего В.Н., Козырицкий Д.В. Rgb-таксис trichoplax (placozoa), как новый метод гигиенических исследований. Медицина труда и экология человека, 2021, т. 1, с.6-22. @@Kaptsov V.A., Deinogo V.N., Kozyritsky D.V. Rgb taxis trichoplax (placozoa) as a new method of hygienic research. Occupational medicine and human ecology, 2021, vol. 1, pp. 6-22. (In Russ.)

32. Мамонтов А.А., Хавронюк И.С., Рыбакова К.А., Кузнецов А.В. Поведение трихоплакса в зависимости от действия света на опсины в соответствии с глубиной обитания животного: анализ и модельные опыты. Материалы XVI Международной научной конференции «Актуальные вопросы биологической физики и химии. БФФХ-2021», Севастополь, 2021, с. 217-218. @@Mamontov A.A., Khavronyuk I.S., Rybakova K.A., Kuznetsov A.V. Trichoplax behavior depending on the effect of light on opsins in accordance with the depth of the animal's habitat: analysis and model experiments. Proceedings of XVI International Scientific Conference «Modern trends in biological physics and chemistry. BPPC-2021", Sevastopol, 2021, pp. 217-218. (In Russ.)

33. Хавронюк И.С., Воронин Д.П., Кузнецов А.В. Поведенческий ритм Trichoplax sp. H2: реакции на световое излучение различной длины волны. Материалы XVI Международной научной конференции «Актуальные вопросы биологической физики и химии. БФФХ-2021», Севастополь, 2021, с. 226-228. @@Khavronyuk I.S., Voronin D.P., Kuznetsov A.V. Behavioral rhythm of Trichoplax sp. H2: reactions to light radiation of different wavelengths. Proceedings of XVI International Scientific Conference «Modern trends in biological physics and chemistry. BPPC-2021", Sevastopol, 2021, pp. 226-228. (In Russ.)

34. Schnitzler C.E., Pang K, Powers M.L., Reitzel A.M., Ryan J.F., Simmons D., Tada T., Park M., Gupta J., Brooks S.Y., Blakesley R.W., Yokoyama S., Haddock S.H., Martindale M.Q., Baxevanis A.D. Genomic organization, evolution, and expression of photoprotein and opsin genes in Mnemiopsis leidyi: a new view of ctenophore photocytes. BMC Biol., 2012, vol. 10, p. 107.


Войти или Создать
* Забыли пароль?